第一章 糖类
单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。 寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。
构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。
极限糊精（limit dexitrin）是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要α-（1→6）糖苷键的水解。
肽聚糖（peptidoglycan）N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 糖蛋白（glycoprotein）含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
第二章 脂类
脂肪酸（fatty acid）是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸（saturated fatty acid）不含有—C=C—双键的脂肪酸。 不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸（occential fatty acid）维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
注：必须氨基酸（essential amino acid）人体不能合成或合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
半必需氨基酸人体内合成量不能满足需求，必须从外界获取的氨基酸。包括精氨酸、组氨酸。
三脂酰苷油（triacylglycerol）那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂（phospholipid）含有磷酸成分的脂。分为甘油磷脂、鞘磷脂。
鞘脂（sphingolipid）一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂（sphingomyelin）一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。 卵磷脂（lecithin）即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 脑磷脂（cephalin）即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。 脂质体（liposome）是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。
生物膜（bioligical membrane）围绕细胞或细胞器的脂双层膜，由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成，起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。
乳化（emulsification）一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。
皂化值（saponification number）完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
碘值（iodine number;iodine value;IV）脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄
取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。
通透系数（permeability coefficient）是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白（channel protein）是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
（膜）孔蛋白（pore protein）其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。 被动运输（passive transport）离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。包括简单扩散和协助扩散。
简单扩散：也叫自由扩散（free diffusing），特点是：①沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散；②不需要提供能量；③没有膜蛋白的协助。
协助扩散：也称促进扩散（faciliatied diffusion）、易化扩散（facilitated deffusion），其运输特点是： ①比自由扩散转运速率高； ②存在最大转运速率； 在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。如超过一定限度，浓度再增加，运输也不再增加。因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和； ③有特异性，即与特定溶质结合。
主动转运（active transport）特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。
协同运输（contransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。包括同向协同、反向协同。
基团运输 一般来说，物质通过膜运输是不需要进行化学修饰，但有些糖在通过细菌膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。一个最明显的例子是1964年由Rosman S等在大肠杆菌中发现的磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统即PTS（phosphoenolpyruvate(PEP)-linked phosphotransferase system）系统 胞吞作用（endocytosis）物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。包括吞噬作用和胞饮作用。
吞噬作用（phagocytosis）吞噬细胞摄取颗粒物质的过程。 胞饮作用（pinocytosis）细胞从外界中摄取可溶性物质的过程。
第三章 氨基酸和蛋白质
氨基酸（amino acid）是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
两性电解质（ampholyte）同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
等电点（pI,isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
范德华力（van der Waals force）分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。可分为取向力、诱导力、色散力三种，广义的范德华力包括氢键。 氢键（hydrogen bond）氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
疏水作用（hydrophobic interaction）疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
肽平面（peptide plane）也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
谷胱甘肽（glutathione ，GSH）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH。
Edman降解(Edman degradation)从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
双缩脲反应（biuret reaction）蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。
α-碳原子的二面角 两个肽键平面之间的α-碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N-Cα-C）称为φ，绕Cα-C键轴旋转的二面角（N-Cα-C-N）称为ψ，原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值，这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述。
变性（denaturation;degeneration）蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。可涉及非共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。
复性（renaturation;annealing）变性的逆转。蛋白质或核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程。
蛋白质一级结构（primary structure）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。维持一级结构的主要作用力是肽键。
蛋白质的二级结构（secondary structure）多肽链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
α螺旋（α-helix）最先由Linus Pauling好Robert Corey于1951年提出，是蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 β折叠（β-strand）是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键,在β-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与β-折叠的长轴呈垂直关系.
β转角（β-turn;β-bend;reverse turn）由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。
无规卷曲（random coil）直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲，因此不具独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。 超二级结构（super-secondary structure）蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有βαβ、βββ、αα等。
结构域（Structural Domain）是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。
蛋白质的三级结构（tertiary structure）蛋白质分子在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。
亚基（subunit）又称亚单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。
分子病（molecular disease）由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患。
蛋白质的四级结构（quaternary structure）蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。
模序（Motif）也称模体，在许多蛋白质分子中，可以发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为蛋白质的“模序”。一个模序总有其特异的氨基酸序列，发挥特殊的功能，例如“锌指结构”（zinc finger），此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础。
抗原决定簇（antigenic determinant）又称表位，是决定抗原性的特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。 抗体（antibody;Ab）机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分
布于组织液及外分泌液中。
抗原（antigen;Ag）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。
半抗原（hapten）能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原。它只有反应原性，不具免疫原性，又称不完全抗原。大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原。如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子（载体）结合，纯蛋白会获得新的免疫原性，并能刺激动物产生相应的抗体。半抗原一旦与纯蛋白结合，就构成该蛋白质的一个抗原簇。一些比一般半抗原分子量小，但有特异结构的化学活性基团物质（ 如青霉素、磺胺剂等 ），称为简单半抗原。当简单半抗原进入过敏体质的机体时，能与体内组织蛋白结合，成为完全抗原，这种完全抗原可引起超敏反应。一般来说，B淋巴细胞识别半抗原决定簇，T淋巴细胞识别载体抗原决定簇。
单克隆抗体（monoclonal antibody;McAb;mAb）高度均质性的特异性抗体，由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌。一般来自杂交瘤细胞。
多克隆抗体（polyclonal antibody）由多个B细胞克隆所产生的抗体，可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。
活性肽（Active Peptide）肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。
同源蛋白（homologous protein）结构和功能类似的蛋白质。这些蛋白质可以是在进化过程中，来自共同的祖先蛋白质，但以后发散进化成为结构类似，而功能差异较大的蛋白质。另一种可能是在一定条件的作用下，由不同的祖先收敛进化为结构和功能类似的蛋白质。 血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。 肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）由153个氨基酸残基组成，是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。它的氧饱和曲线为双曲线型。
别构效应
层析（chromatography）按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲合层析（affinity chromatograph）利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
透析（dialysis）通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
盐溶（salting-in）在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。
盐析（salting-out）增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。 凝胶电泳（gel electrophoresis）以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。
等电聚胶电泳（isoelectric focusing electrophoresis,IFE）利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。
双向电泳（two-dimensional electrophorese）等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
分子伴侣（chaperone;molecular chaperone）一组从细菌到人广泛存在的蛋白质，非共价
地与新生肽链和解折叠的蛋白质肽链结合，并帮助它们折叠和转运，通常不参与靶蛋白的生理功能。主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白90家族。
波尔效应（Bohr effect）CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。
协同效应（synergistic effect）是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂(synergist)。分为正协同效应、负协同效应。
镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。患病者的血液红细胞表现为镰刀状，其携带氧的功能只有正常红细胞的一半。
第四章 酶
酶（enzyme）生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度。
单体酶 仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。 寡聚酶 由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。
多酶体系（multienzyme system）在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。
辅基（prosthetic group）酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合，例如细胞色素氧化酶的铁卟啉。
辅因子（cofactor）是指与酶结合且在催化反应中必要的具有辅助功能的非蛋白质化合物。 脱脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋
白质部分。
全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA。
注：端粒酶（telomerase）一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。
端粒（telomere）线状染色体末端的DNA重复序列，是真核染色体两臂末端由特定的
DNA重复序列构成的结构，使正常染色体端部间不发生融合，保证每条染色体的完整性。端粒是短的多重复的非转录序列（TTAGGG）及一些结合蛋白组成特殊结构，除了提供非转录DNA的缓冲物外，它还能保护染色体未端免于融合和退化，在染色体定位、复制、保护和控制细胞生长及寿命方面具有重要作用，并与细胞凋亡、细胞转化和永生化密切相关。 抗体酶（abzyme）通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。可由两种途径获得抗体酶：①采用过渡态的底物类似物诱导；②在现有的抗体基础上，通过化学修饰或通过蛋白质工程向其配体结合部位导入催化基团。
激活剂（activator）凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。 抑制剂（depressant;depressor）
竞争性抑制作用（competitive inhibition）通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使Km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 酶原（zymogen）通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 别构酶（allosteric enzyme）具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶。 别构效应（allosteric effect）一个蛋白质与其配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的
空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。 同促效应（homotropic effect）当一个效应物分子与酶结合之后，影响另一相同的效应物分子与酶的另一部位结合称为同促效应。
异促效应（heterotropic effect）当一分子效应物和酶结合之后，影响到另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合则称为异促效应。
活化能（activation energy）1mol反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要的能量。 活性部位（active energy）酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
调节部位（regulatory site）在酶分子催化部位外，能结合调节物而影响酶活性的部位。 同工酶（isoenzyme isozyme）催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
组成酶（constitutive enzyme）细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。
诱导酶（inducible enzyme）在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。
调节酶（regulatory enzyme）在多酶体系中对代谢过程起调节作用的酶，一般是反应序列中的第一种酶，或是代谢途径分支点的酶。其催化活性受到严格的调节控制。
丝氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。
丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。
酶工程（enzyme engineering）将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。
乒乓反应（ping-pong reaction）在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。 酸-碱催化（acid-base catalysis）质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转
移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
第七章 生物氧化
呼吸电子传递链（respiratory electron-transport chain）是由一系列的递氢反应(hydrogen transfer reactions)和递电子反应(eletron transfer reactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP与磷酸化相偶联的过程。
光和磷酸化（photophosphorylation）在叶绿体的类囊体膜上，伴随着光和电子传递链的电子传递合成ATP的过程称为光和磷酸化。
底物水平磷酸化（substrate phosphorylation）带有高能的底物在其代谢反应中所释放的能量(如琥珀酰辅酶A被催化脱下辅酶A时)能使ADP磷酸化生成ATP的过程。该种磷酸化与呼吸链无关。
化学渗透理论（chemiosnotic theory）一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP和ATP和Pi形成ATP的能量。
P/O比（P/O ratio）指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生的ATP分子数，或者呼吸过程中，消耗的O2和产生的ATP分子数之比。电子从NADH传递给O2时，P/O＝2.5，而电子从FADH2传递给O2时，P/O＝1.5。
高能化合物（high energy compound）在标准条件下水解时，自由能大幅度减少和化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。
解偶联剂（uncoupling agent）一种使电子传递与ＡＤＰ磷酸化之间的的紧密偶联关系解除的化合物，如2,4－二硝基苯酚。
第八章 糖代谢
分解代谢反应（catabolic reaction）降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量 代谢反应。
合成代谢反应（anablic reaction）合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。 反馈抑制（feedback inbition）催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的现象
前馈激活（feed-forward activition）代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。
标准自由能变化（△GO）相应于在一系列标准条件（温度298K，压力1atm（=101.325KPa）,所有溶质的浓度都是不是mol/L）下发生的反应自由能变化。△GO′表示pH7.0条件下的标准自由能变化。
标准还原电动势（EO′）25℃和pH7.0条件下，还原剂和它的氧化形式在1mol/L浓度下表现出的电动势.
糖酵解（glycolysis）由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径，一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。
发酵（fermentation）：营养分子（如葡萄糖）产能的厌氧降解。在乙醇发酵中，丙酮酸转化为乙醇和CO2。
巴斯德效应（Pasteur effect）在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应，即呼吸抑制发酵的作用。是有氧氧化产生了较多的ATP抑制了糖酵解的一些酶所致，有利于能源物质的经济利用。
α淀粉酶（α-amylase）编号：EC 3.2.1.1。淀粉酶的一种，为内切淀粉酶，催化随机水解α-1，4-糖苷键，产生麦芽糖、麦芽三糖和α糊精。
β淀粉酶（β-amylase）编号：EC 3.2.1.2。淀粉酶的一种，为外切淀粉酶，催化从淀粉分子的非还原性末端开始水解，产生麦芽糖。
柠檬酸循环（citric acid cycle）也称为三羧酸循环（TAC），Krebs循环。是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。
回补反应(anaplerotic reaction)酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环（glyoxylate cycle）是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤
乳酸循环（Cori cycle）肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通
过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环。
戊糖磷酸途径（pentose phosphare parhway）又称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
糖醛酸途径（glucuronate pathway）从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内，才可以通过该途径合成维生素C。
乙醛酸循环（glyoxylate cycle）在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。两个关键酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。
无效循环（futile cycle）也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
磷酸解（phosphorolysis）通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。
半乳糖血症（galactosemia）人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏１－磷酸半乳糖尿苷酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。
糖原累积病（glycogen storage, GSD）是一种遗传性疾病，主要病因为先天性糖代谢酶缺陷所造成的糖原代谢障碍。
糖异生作用（gluconenogenesis）由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步近似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。 丙酮酸脱氢酶复合体 又称丙酮酸脱氢酶系，是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体，由三种酶（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶）和六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰CoA和CO2。
丙酮酸羧化支路 在糖异生途径中，由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸
经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。丙酮酸羧化支路消耗 ATP 是丙酮酸绕过“能障”生成磷酸烯醇式丙酮酸进入糖异生途径
第九章 脂代谢
β-氧化（β-oxidation）碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH 和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成：氧化，水化，再氧化和硫解。
α氧化（α-oxidation）脂肪酸分子中的α-碳原子首先被羟基化，再进一步经过脱氢、脱羧形成脂肪醛，然后在水的参与下，氧化成比原来脂肪酸分子少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
ω氧化（ω-oxidation）脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。
脂肪动员（fat mobilization）在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员 。在脂肪动员中，脂肪细胞内激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）起决定作用，它是脂肪分解的限速酶。
脂肪肝 是指由于各种原因引起的肝细胞内脂肪堆积过多的病变。
酮体（acetone body）在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸，乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
酮血症 当人体患有糖尿病，糖类物质利用受阻或长期不能进食，机体所需能量不能从糖的氧化取得，于是大量动用脂肪提供能量，脂肪酸大量氧化，生成的酮体超过了肝外组织所能利用的限度，导致血液中酮体堆积，含量升高，临床上称为酮血症。
酮尿症 发生酮血症的同时，在尿液中有大量的酮体出现，称酮尿症。严重饥饿或未经治疗的糖尿病人血糖浓度低导致糖异生加强，脂肪酸氧化加速产生大量乙酰—CoA，而葡萄糖异生使草酰乙酸耗尽，而后者又是乙酰—CoA进入柠檬酸循环所必需的，由此乙酰—CoA转向酮体的方向，最终血液和尿液中出现了大量的酮体。
酸中毒 体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。 肉毒碱穿梭系统（carnitine shuttle system）：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。
柠檬酸转运系统（citrate transport system）：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中NADH氧化成NAD﹢,NADP+还原为NADPH。每循环一次消耗两分子ATP.
酰基载体蛋白（ACP）通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。
血浆脂蛋白 指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。
硫激酶（thiokinase）又称脂酰辅酶A合成酶(acyl-CoA synthetase)，在ATP存在的条件下，催化脂肪酸的羧基与辅酶A的巯基连接而形成脂肪酰辅酶A，从而使脂肪酸活化进入β氧化途径的酶。此酶至少有三种：短链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.1)，激活乙酸、丙酸；中链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.2)，激活4～10个碳原子的脂肪酸；长链脂肪酸硫激酶(编号：EC 6.2.1.3)，激活12个碳原子以上的长链脂肪酸。
抗脂解激素 能够使脂肪酶活性降低的内分泌激素为抗脂解激素。例如胰岛素就是体内一种重要的抗脂解激素。
激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）即脂肪细胞中的甘油三酯脂肪酶，它对各种激素敏感，活性受多种激素调节，胰岛素能抑制其活性，胰高血糖素和肾上腺素能增加其活性，是脂肪动员的关键酶。
第十章 氨基酸的代谢
生物固氮作用（biological nitrogen fixatio）大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
尿素循环（urea cycle）是一个由4步酶促反应组成的，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。
脱氨（deamination）在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。 氧化脱氨（oxidative deamination）α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）
转氨（transamination）一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
联合脱氨基作用（transdeamination）转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱
氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。
生糖氨基酸（glucongenic amino acid）降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生酮氨基酸（acetonegenic amino acid）降解可生成乙酰CoA或酮体的氨侉酸。
苯丙酮尿症（phenylketonuria）是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺乏丙酮酸羟化酶，苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯丙酮酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害，使智力发肓出现障碍。又称为苯丙酮尿症（phenylketonuria;PKU）。 尿黑酸症（alcaptonuria）是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人的尿中含有尿黑酸，在碱性条件下暴露于氧气中，氧化并聚合为类似于黑色素的物质，从而使尿成黑色。
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